Какую функцию выполняет белок пепсин – Пепсин — Википедия

Содержание

функции в организме человека, зачем принимать

Пепсин считается одним из основных пищеварительных ферментов, которые производится человеческим организмом. Функции пепсина сводятся к одному – эффективное переваривание пищи. Для нас важно правильно переваривать белки, содержащиеся в продуктах, которые мы едим. Кроме того, пепсин помогает выполнять такие функции, как поглощение питательных веществ и защита от аллергии, разрастания дрожжей (кандиды) и многого другого.

Сегодня пепсин можно купить в виде пищевой добавки (бада), которые могут помочь пищеварению, когда естественный уровень пепсина понижен. Сниженное содержание пепсина проявляется  расстройствами желудка и симптомами, связанными с панкреатитом, ГЭРБ, кислотным рефлюксом и изжогой. Вы подозреваете, что у вас может быть низкое содержание желудочной кислоты? Также это называется гипоацидность. Это может способствовать проблемам переваривания белка. Симптомы, такие как боль в животе, вздутие живота, диарея и дефицит питательных веществ (особенно витамина B12 и железа), могут указывать на то, что вам не хватает желудочного сока и пепсина.

Читайте также: нехватка железа в организме женщины, как ее предотвратить

Что такое пепсин. Функции пепсина и как он работает

Пепсин — это пищеварительный фермент в желудке, который расщепляет белки на более мелкие единицы, называемые полипептидами (или сокращенно пептидами). Этот фермент помогает переваривать белки, например, в мясе, яйцах, молочных продуктах, орехах и семенах, разрушая связи, которые связывают аминокислоты. Аминокислоты описываются как «строительные блоки белков».

Из какого органа производится пепсин и где его можно найти

Пепсин — это фермент, вырабатываемый желудком. Он также функционирует в желудке. Этот фермент создается, когда желудочная кислота превращает белок пепсиноген в пепсин (1). Пепсиноген неактивен, но под действием соляной кислоты он превращается в активный фермент пепсин.

Пепсин обнаруживается в кислом желудочном соке, который необходим для правильного усвоения пищи, которую мы едим. Железы в слизистой оболочке желудка, называемые пептическими главными клетками, отвечают за выработку пепсиногена. Производство пепсиногена происходит после того, как железы стимулируются блуждающим нервом и гормональными выделениями гастрина и секретина. Пепсиноген смешивается с соляной кислотой и затем превращается в активный фермент пепсин.

Как работает пепсин в желудке

Пепсин обладает максимальной активностью в кислой среде, в идеале около pH 1,5-2. Это считается «нормальной кислотностью желудочного сока». Он перестает работать должным образом, когда уровень pH достигает примерно 6,5 или выше. Тогда пепсин нейтрализуется. Это важно, потому что провоцирует различные заболевания ЖКТ.

Больше информации о функциях пищеварительных ферментов и их видах читайте на нашем сайте.

Является ли пепсин эндопептидазой

Да, это эндопептидаза, которая расщепляет белки на более короткие полипептидные цепи. Технически, это аспарагиновая протеаза и одна из трех основных протеаз в пищеварительной системе человека. Аминокислоты должны быть разрушены до того, как они будут легко поглощены тонкой кишкой. Как только пепсин разлагает белки на более мелкие пептиды, затем они всасываются из кишечника в кровоток или далее расщепляются панкреатическими ферментами.

Иногда пепсин способен проникать из желудка в кровоток, где он продолжает расщеплять непереваренные фрагменты белка (2). Благодаря своей специфической структуре, он наиболее эффективен в расщеплении / разрыве пептидных связей между гидрофобной и ароматической аминогруппами. К ним относятся фенилаланин, триптофан и тирозин.

Протеолиз — это еще одно название для «расщепления белков или пептидов на аминокислоты под действием ферментов». Когда высвобождается пепсин, он начинает пищеварение посредством протеолиза. Также считается, что это помогает сохранить желудок от большинства бактерий.

Преимущества и использование пепсина

Как работает пепсин в организме? Основные функции пепсина состоят в том, чтобы разрушать (или денатурировать) белки, но он также выполняет другую работу. Например, пепсин способствует усвоению питательных веществ и уничтожению вредных микробов. Роль пищеварительных ферментов заключается, прежде всего, в том, чтобы действовать в качестве катализатора химических реакций в организме. Пищеварительные ферменты превращают большие молекулы в более легко поглощаемые частицы, которые организм может использовать для выживания и благополучия.

Есть несколько основных причин, почему некоторым людям пойдет на пользу дополнительный прием ферментов пепсина. Преимущества и использование пепсина включают в себя:

  • Помощь организму в расщеплении трудно перевариваемых белков.
  • Помощь в лечении «несварения» желудка и «дырявого кишечника» путем снятия стресса с желудочно-кишечного тракта.
  • Облегчение симптомов панкреатита, который препятствует способности правильно производить ферменты, необходимые для расщепления пищи.
  • Помощь в производстве антител и переваривании иммуноглобулина IgG.
  • Стимулирование выделения желчи.
  • Помощь в детоксикации печени.
  • Улучшение симптомов кислотного рефлюкса, изжоги и других проблем, таких как синдром раздраженного кишечника.
  • Улучшение усвоения пищи и предотвращение дефицита питательных веществ, в том числе витамина В12, железа и кальция.
  • Противодействие ингибиторам ферментов в таких продуктах, как арахис, зародыши пшеницы, яичные белки, орехи, семена, бобы и картофель.
  • Использование для лечения широкого спектра проблем со здоровьем, таких как диспепсия (периодическая боль или дискомфорт в верхней части живота), рвота, вызванная утренним недомоганием во время беременности, тошнота и диарея, а также расстройство желудка, связанное с лечением рака.

Хотя пепсин является важным пищеварительным ферментом и имеет много преимуществ, существует определенная проблема с пищеварением, которая связаны с дисфункцией пепсина. 

Она называется ГЭРБ (гастроэзофагеальная рефлюксная болезнь) и ларингофарингеальный рефлюкс (или внеэзофагеальный рефлюкс). Это происходит, когда пепсин, кислота и другие вещества из желудка попадают в пищевод. Пепсин может оставаться в гортани после желудочного рефлюкса. Когда у кого-то возникает рефлюкс гортани и глотки, это означает, что пепсин и кислота проходят весь путь до гортани.

ГЭРБ и гортанно-глоточный рефлюкс могут вызывать дискомфорт и даже серьезные повреждения слизистой оболочки пищевода и гортани. Эти состояния обычно вызывают симптомы, включая кислотный рефлюкс, жжение в груди, хрипоту, хронический кашель и непроизвольное сокращение голосовых связок.

Ферменты пепсина способны прилипать к клеткам гортани, истощать их защитные свойства и разрушать мембраны / ткани (так называемый эндоцитоз). Это может потенциально увеличить риск развития рака пищевода и гортани (3).

Внеэзофагеальный рефлюкс выявляется путем тестирования подкисления с использованием датчика pH и выявления пепсина в слюне и при выдыхаемом воздухе. Исследования показывают, что ингибиторы протонной помпы не помогают большинству людей с экстраэзофагеальным рефлюксом.

В то время как пепсин причастен к таким состояниям как ГЭРБ, эта проблема возникает, когда клапан нижнего пищеводного сфинктера слабый или ненадлежащим образом расслабляется. Это может произойти из-за воспаления, грыжи или ожирения. В результате содержимое желудка попадает в пищевод. Во многих случаях ГЭРБ может быть уменьшена путем изменения диеты и образа жизни, которые помогают уменьшить воспаление (4).

Лучшие источники пепсина

Продукты питания не содержат пепсин, но они могут повлиять на выработку желудочной кислоты и пищеварительных ферментов. Как уже упоминалось выше, в организме человека этот фермент происходит из «главных клеток», находящихся в желудке. Объем, который вы производите, увеличивается, если вы едите большое количество белка. Примеры «высокобелковых» блюд включают блюда с красным мясом, птицей, рыбой, яйцами, молочными и протеиновыми коктейлями.

Пищевые добавки пепсина также являются источниками этого фермента. Они используются для улучшения усвоения пищи (особенно белков), когда не хватает правильной секреции пепсина. Они также помогают справиться с такими заболеваниями, как панкреатит. Добавки пепсина обычно производятся из желудка свиньи.

Препарат, называемый бетаин гидрохлорид (или бетаин HCL с пепсином), рекомендуется некоторыми практикующими врачами как дополнительный источник соляной кислоты для людей с низким уровнем образования желудочной кислоты (также называемый гипохлоргидрией или гипоацидностью). Это может помочь соляной кислоте, выделяемой желудком, лучше конвертировать пепсиноген и усвоить белок. Кроме того, он может предложить другие преимущества, такие как снижение аллергии и подавление роста кадиды (5).

Добавки пепсина, как принимать, дозировка

Добавки пепсина можно купить и принимать без рецепта врача. Они доступны в форме таблеток, порошков и капсул. Оптимальная дозировка пепсина, которую вы должны принимать, зависит от таких факторов, как ваш вес, рост, возраст, диета, образ жизни и история болезни. Если вам нужно лекарство, отпускаемое по рецепту, с пепсином, ваш врач решит, сколько вы должны принять.

Нашим читателям мы рекомендуем эту добавку с пепсином:

Doctor’s Best, Горькая настойка из бетаина гидрохлорида, пепсина и генцианы (Betaine HCl, Pepsin & Gentian Bitters), 360 капсул

Она имеет наиболее оптимальное соотношение бетаина к пепсину.

Если вы принимаете пищевую добавку, отпускаемую без рецепта, внимательно прочитайте инструкцию. Не принимайте больше, чем рекомендуется. Для достижения наилучших результатов ищите высококачественную пищеварительную смесь ферментов, которая включает в себя множество различных ферментов.

Некоторые продукты сочетают соляную кислоту HCL (бетаин гидрохлорид) и пепсин для усиления эффекта. HCL с пепсином — это отличная вещь, которую вы можете начать принимать регулярно, чтобы помочь вылечить ваш желудочно-кишечный тракт, бороться с такими явлениями, как кислотный рефлюкс и улучшить низкую кислотность желудка.

Бетаин гидрохлорид в некоторых случаях может вызвать симптомы жжения в желудке и изжоги. Это означает, что вы принимаете неправильную дозировку, вам не подходит конкретный препарат, либо у вас нормальная кислотность желудка и пепсин вам не показан. По этим причинам рекомендуется начинать принимать бетаин гидрохлорид с пепсином под наблюдением врача. Важно начать с одной капсулы и постепенно увеличивать потребление (6).

Помните, что функции пепсина – улучшать расщепление и повышать вероятность абсорбции питательных веществ. Поэтому:

  • Пепсин следует принимать только тогда, когда вы употребляете белковую пищу.
  • Если вы чувствуете тепло в желудке, это означает, что дозировка «на грани» и лучше уменьшить принимаемое количество пепсина.
  • Некоторым людям нужна только одна капсула в день или одна капсула на основной прием пищи. Другим людям может потребоваться принимать до девяти капсул в день. Ориентируйтесь на ваши ощущения!
  • Ищите добавку, которая имеет около 530 мг  бетаина гидрохлорида и около 20 мг чистого пепсина.
  • Всегда принимайте эту добавку только во время  еды, а не перед едой.

Признаки, что вам нужно больше пепсина и как получить его в вашем рационе

Для того, чтобы переваривать белок, вашему организму требуется достаточное количество желудочной кислоты и ферментов. Если вы обнаружите признаки низкого уровня желудочной кислоты, есть большая вероятность, что вы также столкнетесь с низким уровнем производства пепсина. Что произойдет, если ваш желудок не вырабатывает достаточно желудочного сока?

Если у вас низкое содержание желудочной кислоты (гипоацидность), то вам не хватает HCL. Соляная кислота необходима для создания активного фермента пепсина. Соляная кислота естественным образом создается в желудке. Это то, что делает ваш желудок очень кислой средой, которая может расщеплять пищу.

Если вам не хватает соляной кислоты / желудочной кислоты, и это мешает выработке пепсина, у вас могут возникнуть такие симптомы, как:

  • диспепсия
  • вздутие живота и газы
  • боли в животе
  • запор или диарея
  • недостаток питательных веществ (витамина В12, железа и кальция)
  • синдром «дырявого» кишечника

Некоторые причины, по которым вам может быть трудно производить пепсин и переваривать белок, включают:

  • Недостаток питательных веществ, например, из-за ограничения калорий или очень ограниченной диеты.
  • История использования антацидов, особенно при длительном применении.
  • История частого применения антибиотиков.
  • Переедание, спешка во время еды, ощущение стресса во время еды.
  • Питье большого количества воды до или во время еды.
  • Плохой сон, который мешает регулированию аппетита и пищеварению.

Чтобы улучшить общее пищеварение, уменьшить воспаление, которое может способствовать возникновению ГЭРБ / рефлюкса и сбалансировать выработку желудочной кислоты, необходимо предпринять следующие шаги:

  • Ешьте продукты, которые естественно богаты ферментами, в том числе ананас, папайя, манго, банан, авокадо, киви, кефир, йогурт, мисо, соевый соус, темпе, квашеная капуста, кимчи, пчелиная пыльца, яблочный уксус и сырой мед.
  • Убедитесь, что кушаете много щелочных продуктов и разнообразных источников белка. Это полезно для получения разных аминокислот.
  • Ешьте небольшими, сбалансированными блюдами, которые распределены в течение дня. Попробуйте блюда, которые сочетают в себе белки, сложные углеводы и полезные жиры.
  • Не ешьте в течение трех-четырех часов, прежде чем лечь спать.
  • Замедляйтесь во время еды. Ешьте в спокойной обстановке и не торопитесь. Жуйте пищу примерно 30 раз, прежде чем проглотить.
  • Ешьте разнообразные пробиотические продукты.
  • Используйте яблочный уксус прямо перед едой. Принимать по одной столовой ложке с небольшим количеством воды от одного до трех раз в день.
  • Употребляйте мед манука, который обладает антимикробными свойствами и может помочь справиться с синдромом избыточного бактериального роста в кишечнике (СИБР), который связан с низким содержанием желудочной кислоты. Принимайте чайную ложку один или два раза в день.
  • Если у вас ГЭРБ или кислотный рефлюкс, вы можете уменьшить количество употребляемой кислой пищи. Обязательно ешьте больше щелочных продуктов. Постарайтесь вести дневник питания, чтобы точно определить, какие виды продуктов усугубляют ваши симптомы.
  • Попробуйте интервальное голодание. Оно имеет много преимуществ для здоровья кишечника и низкого уровня желудочной кислоты.

Факты о пепсине

Пепсин был впервые обнаружен немецким физиологом по имени Теодор Шванн в 1836 году. Это был один из первых пищеварительных ферментов, который был идентифицирован. Он до сих пор считается одним из самых важных. Только спустя более 90 лет, в 1929 году, ученые, работающие в Институте медицинских исследований Рокфеллера, смогли определить, как именно он работает. Этот фермент получил свое название от греческого слова  pepsis , что означает «пищеварение» (или от  peptein,  что означает «переваривать»).

Сегодня, помимо того, что используется для приготовления добавок с пепсином, он используется для различных применений в производстве пищевых продуктов, фотографии, кожевенном производстве и других отраслях. Например, коммерчески приготовленный пепсин используется для модификации соевого белка и желатина. Он также используется для производства немолочных закусок и полуфабрикатов из злаков, приготовления белковых гидролизатов для использования в ароматизаторах продуктов питания и напитков и удаления волос с тканей / шкур в кожевенной промышленности (7).

Меры предосторожности

При приеме лекарств / добавок с пепсином возможно возникновение побочных эффектов, которые обычно редки, но иногда и серьезны. Некоторые из побочных эффектов включают боль в животе, сильное расстройство желудка, тошноту, кожную сыпь и диарею (8). Эти побочные реакции наиболее вероятны, если вы принимаете слишком много за один раз.

Всегда обращайтесь к врачу, если вы наблюдаете какие-либо эффекты при использовании этих добавок, особенно если вы ощущаете ухудшение самочувствия. Также проконсультируйтесь с врачом, прежде чем принимать какие-либо добавки, если вы регулярно принимаете лекарства; у вас аллергия или текущие заболевания, которые вы лечите; или если вы беременны, планируете забеременеть или кормить грудью.

Заключительные мысли

  • Пепсин — это пищеварительный фермент в желудке. Функции пепсина – расщеплять белки на более мелкие единицы, называемые полипептидами (или пептидами или короткими). Какая железа выделяет пепсин? Он вырабатывается клетками в слизистой желудка. Этот фермент образуется, когда неактивный фермент пепсиноген смешивается с соляной кислотой (желудочная кислота / желудочный сок) и превращается в активный фермент.
  • Какое вещество в желудке помогает работе пепсина? Он работает при кислотном pH, в идеале в среде с pH 1,5–2. Желудочные соки в желудке, которые являются очень кислыми, помогают этому ферменту расщеплять пищу должным образом. Вот почему низкое содержание желудочной кислоты может быть проблематичным.
  • Пищеварительные ферменты, называемые протеолитическмими, являются типом, необходимым для переваривания белка. Бетаин гидрохлорид с пепсином является примером добавки, которая принимается без рецепта. Тем не менее, она может иметь побочные эффекты, поэтому лучше проконсультироваться с врачом.
  • Люди, которым полезно принимать пищеварительные ферментные добавки, включают людей с низким содержанием желудочной кислоты, панкреатитом, СРК,  ферментной недостаточностью, недостаточностью поджелудочной железы, дефицитом витамина В12 или дефицитом железа, запорами, диареей и вздутием живота.
  • Продукты, которые могут помочь обеспечить вас натуральными пищеварительными ферментами, которые поддерживают переваривание белка, включают ананас, папайю, киви, кисломолочные продукты, манго, мисо, квашеную капусту, кимчи, авокадо, пчелиную пыльцу, яблочный уксус и сырой мед.

 

Вам также будет интересно:

Мы будем благодарны, если вы поделитесь этой статьей в социальных сетях!

blisswoman.ru

Пепсин

Пепсин

 


 

Пепсин (греч. pépsis — пищеварение) — протеолитический фермент класса гидролаз, вырабатываемый главными клетками слизистой оболочки желудка, осуществляет расщепление белков пищи до пептидов. Присутствует в желудочном соке млекопитающих, птиц, пресмыкающихся и большинства рыб.

Открыт Теодором Шванном в 1836 году. Джон Нортроп в 1930 году получил его в кристаллическом виде.

Пепсин — глобулярный белок с молекулярной массой около 34500. Молекула пепсина — полипептидная цепь, которая состоит из 340 аминокислот, содержит 3 дисульфидные связи (—S—S—) и фосфорную кислоту. Пепсин — эндопептидаза, то есть расщепляет центральные пептидные связи в молекулах белков и пептидов (кроме кератинов и других склеропротеинов) с образованием более простых пептидов и свободных аминокислот. С наибольшей скоростью пепсин гидролизует пептидные связи, образованные ароматическими аминокислотами — тирозином и фенилаланином, однако, в отличие от других протеолитических ферментов — трипсина и химотрипсина, — строгой специфичностью не обладает.

Пепсин используют в лабораториях для изучения первичной структуры белков, в сыроварении и при лечении некоторых заболеваний желудочно-кишечного тракта.

 

Главные клетки желудка. Вырабатывают пепсиноген, липазы и реннин.

Всего известно до 12 изоформ пепсина (Коротько Г. Ф., 2006), которые различаются молекулярным весом, электрофоретической подвижностью, оптимумами рН протеолитической активности, при разном рН с неодинаковой скоростью гидролизуют разные белки, условиями инактивации.

По У. Г. Тейлору, в желудочном соке человека 7 изопепсинов, 5 из них с чётко различающимися свойствами:

  • Пепсин 1 (собственно пепсин) — максимум активности при рН = 1,9. При рН = 6 быстро инактивируется.
  • Пепсин 2 — максимум активности при рН = 2,1.
  • Пепсин 3 — максимум активности при рН = 2,4 — 2,8.
  • Пепсин 5 («гастриксин») — максимум активности при рН = 2,8 — 3,4.
  • Пепсин 7 — максимум активности при рН = 3,3 — 3,9.

Пепсины играют значительную роль в пищеварении у млекопитающих, в том числе у человека, являясь ферментом, выполняющим один из важных этапов в цепочке превращений белков пищи в аминокислоты. Железами желудка пепсин вырабатывается в неактивном виде, переходит в активную форму при воздействии на него соляной кислоты. Пепсин действует только в кислой среде желудка и при попадании в щелочную среду двенадцатиперстной кишки становится неактивным.

Пепсин вырабатывается главными клетками желёз дна и тела желудка. У мужчин дебит пепсина составляет от 20 до 35 мг в час (базальная секреция) до 60-80 мг в час (секреция, стимулированная пентагастрином, максимальная). У женщин — на 25-30 % меньше. Главными клетками пепсин секретируется, резервируеся и выводится в неактивной форме в виде профермента пепсиногена. Превращение пепсиногена в пепсин происходит в результате отщепления с N-kонцевого участка пепсиногена нескольк пептидов, один из которых играет роль ингибитора. Процесс активации идёт в несколько стадий и катализируется соляной кислотой желудочного сока и самим пепсином (автокатализ). Пепсин обеспечивает дезагрегацию белков, предшествующую их гидролизу и облегчающую его. Как катализатор он обладает протеазным и пептидазным действием.

Протеолитическая активность пепсина наблюдается при рН < 6 достигая максимума при pH = 1,5 — 2,0. При этом один грамм пепсина за два часа может расщеплять ~50 кг яичного альбумина, створаживать ~100000 л молока, растворять ~2000 л желатины.

Для медицинских целей в качестве лекарственного средства вырабатывают из слизистой оболочки желудка свиней. Выпускается в виде порошка (лат. pepsinum) или в виде таблеток в смеси с ацидином (лат. асіdin-рерsini), в составе комбинированных препаратов (Панзинорм-Форте и другие).

При недостатке пепсина в организме (болезнь Менетрие и другие) назначается заместительная терапия пепсиосодержащими препаратами.

Пепсин или в чистом виде, или в составе сычужной закваски применяется для сворачивания молока при приготовления сыров. Сычужный фермент состоит из двух основных компонентов — химозина и пепсина.

Под свертыванием молока понимаются процессы коагуляции основного его белка — казеина и образования молочного геля. Строение казеина таково, что за ферментативное свертывание «ответственна» только одна пептидная связь в белковой молекуле. Разрыв белковой молекулы по этой ключевой связи и приводит к свертыванию молока.

Химозин является тем ферментом, который по своей природе обеспечивает разрыв данной связи, при этом мало затрагивая другие. Пепсин затрагивает более широкий спектр пептидных связей в казеине. Химозин, не являясь сильным протеолитом (разрывает мало пептидных связей в казеине), выполняет подготовительную работу для деятельности протеаз молочнокислой микрофлоры. Под действием химозина и пепсина расщепление полипептидных цепей казеина идет по пептидной связи между 105—106 аминокислотами (фенилаланин-метионин) с отщеплением в сыворотку участка со 106 по 169 аминокислоту — гидрофильного гликомакропептида, при этом максимальное количе­ство белка остается в сгустке.

Сыр сулугуни

Для приготовления многих элитных видов сыров применяют сычужный фермент, содержащий 90-95 % химозина и 5-10 % пепсина. Но, для некторых других сыров (сулугуни, брынза) допускается использование пепсина в чистом виде. «Народные» рецепты приготовления сыров обычно рекомендуют использование для ферментации пепсиносодержащие лекарственные препараты («Ацидин-пепсин» и подобные).

ebooks.grsu.by

Пепсин Википедия

Пепсин

Пепсин в комплексе с пепстатином

Другие названия:Пепсин А
Генетические данные
гена:8885 (HGNCid)
Структура и функция белка
Тип белка:протеаза
Функции:пищеварение
Другое
Молекулярные взаимодействия:пепстатин
Database Links
Шифр КФ:3.4.23.1

Пепси́н (др.-греч. πέψις — пищеварение) — протеолитический фермент класса гидролаз (КФ 3.4.23.1) образуется из своего предшественника пепсиногена, вырабатываемого главными клетками слизистой оболочки желудка, и осуществляет расщепление белков пищи до пептидов. Присутствует в желудочном соке человека, млекопитающих, птиц, пресмыкающихся и большинства рыб.

Открыт Теодором Шванном в 1836 году. Джон Нортроп в 1930 году получил его в кристаллическом виде.

Содержание

  • 1 Общие сведения
  • 2 Изопепсины
  • 3 Роль пепсина в пищеварении
  • 4 Лекарственные препараты на основе пепсина
    • 4.1 Пепсин (pepsinum)
    • 4.2 Ацидин-пепсин (асіdin-рерsini)
  • 5 Сыроделие
    • 5.1 Мукорпепсин
  • 6 Ссылки и источники

Общие сведения[ | ]

Пепсин — глобулярный белок с молекулярной массой около 34500. Молекула пепсина — полипептидная цепь, которая состоит из 340

ru-wiki.ru

– в желудке – Биохимия

Расщепление белков до аминокислот начинается в желудке, продолжается в двенадцатиперстной кишке и заканчивается в тонком кишечнике. В некоторых случаях распад белков и превращения аминокислот могут происходить также в толстом кишечнике под влиянием микрофлоры.

Протеолитические ферменты подразделяют по особенности их действия на экзопептидазы, отщепляющие концевые аминокислоты, и эндопептидазы, действующие на внутренние пептидные связи.

В желудке пища подвергается воздействию желудочного сока, включающего соляную кислоту и ферменты. К ферментам желудка относятся две группы протеаз с разным оптимумом рН, которые упрощенно называют пепсин и гастриксин. У грудных детей основным ферментом является реннин.

Регуляция желудочного пищеварения

Регуляция осуществляется нервными (условные и безусловные рефлексы) и гуморальными механизмами. К гуморальным регуляторам желудочной секреции относятся гастрин и гистамин.

Гастрин секретируется специфичными G-клетками:

  • в ответ на раздражение механорецепторов,
  • в ответ на раздражение хеморецепторов (продукты первичного гидролиза белков),
  • под влиянием n.vagus.

Далее гастрин через системный кровоток достигает и стимулирует главные, обкладочные и добавочные клетки, что вызывает секрецию желудочного сока, в большей мере соляной кислоты. Также он влияет на ECL-клетки и обеспечивает секрецию гистамина.

Гистамин, образующийся в энтерохромаффиноподобных клетках слизистой оболочки желудка (ECL-клетки, фундальные железы), выходит в кровоток и взаимодействует с Н2-рецепторами на обкладочных клетках, увеличивает в них синтез и секрецию соляной кислоты.

Закисление желудочного содержимого (pH 1,0) по механизму обратной отрицательной связи  подавляет активность G-клеток, снижает секрецию гастрина и желудочного сока.

Соляная кислота

Одним из компонентов желудочного сока является соляная кислота. В образовании соляной кислоты принимают участие париетальные (обкладочные) клетки желудка, секретирующие ионы Н+. Источником ионов Н+ является угольная кислота, образуемая ферментом карбоангидразой. При ее диссоциациии , кроме ионов водорода, образуются карбонат-ионы НСО3. Они по градиенту концентрации движутся в кровь в обмен на ионы Сl. В полость желудка ионы Н+ попадают энергозависимым антипортом с ионами К+ (Н++-АТФаза), хлорид-ионы перекачиваются в просвет желудка также с затратой энергии.

Н++-АТФаза (протонная помпа) является мишенью действия лекарственных препаратов “ингибиторов протонной помпы” – омепразол, пантопразол и др., используемых для лечения заболеваний желудочно-кишечного тракта, связанных с повышенной кислотностью (гастриты, язвы желудка и 12-перстной кишки, дуоденит).

При нарушении нормальной секреции HCl возникают гипоацидный или гиперацидный гастрит, отличающиеся друг от друга по клиническим проявлениям, последствиям и требуемой схеме лечения.

Синтез соляной кислоты
Функции соляной кислоты
  • денатурация белков пищи,
  • бактерицидное действие,
  • высвобождение железа из комплекса с белками и перевод в двухвалентную форму, что необходимо для его всасывания. Аналогично высвобождаются и другие металлы,
  • высвобождение различных органических молекул, прочно связанных с белковой частью (гем, коферменты – тиаминдифосфат, ФАД, ФМН, пиридоксальфосфат, кобаламин, биотин), что позволяет витаминам впоследствии всасываться,
  • превращение неактивного пепсиногена в активный пепсин,
  • снижение рН желудочного содержимого до 1,5-2,5 и создание оптимума рН для работы пепсина,
  • после перехода в 12-перстную кишку – стимуляция секреции кишечных гормонов и, следовательно, выделения панкреатического сока и желчи.

Кислая реакция желудочного сока обусловлена, главным образом, присутствием HCl, гораздо в меньшей степени иона H2PO4, при патологиях (гипо- и анацидное состояние, онкология) свой вклад может вносить молочная кислота.

Совокупность всех веществ желудочного сока, способных быть донорами протонов, составляет общую кислотность. Соляную кислоту, находящуюся в комплексе с белками, мукополисахаридами слизистой оболочки и продуктами переваривания, называют связанной соляной кислотой, оставшуюся часть – свободной соляной кислотой. Содержание свободной HCl подвержено изменениям, в то же время количество связанной HCl относительно постоянно.

Влияние гастрина и гистамина на обкладочные клетки сводится к усилению работы Н++-АТФазы. Действие гастрина заключается в активации кальций-фосфолипидного механизма передачи сигнала, гистамин действует по аденилатциклазному механизму. 

Изменение кислотности в желудке

Гипоацидное состояние развивается при снижении активности и/или количества обкладочных клеток, синтезирующих HCl. В результате могут развиваться самые разнообразные последствия, прямо или косвенно связанные с невыполнением соляной кислотой ее функций:

  • снижение переваривания белков как в желудке, так и в кишечнике,
  • активация процессов брожения в желудке, запах изо рта, 
  • активация процесса гниения белков в толстой кишке, бурление в кишечнике и метеоризм,
  • проникновение недопереваренных продуктов в кровь и, как следствие, аллергические реакции,
  • уменьшение высвобождения от белков и возникновение дефицита минеральных веществ (железо, медь, магний, цинк, йод и др),
  • снижение высвобождения и всасывания ряда витаминов – развитие гиповитаминозов (B1, B2, B6, B12, H),
  • снижение синтеза обкладочными клетками внутреннего фактора Касла и снижение всасывания витамина B12,
  • снижение секреции кишечных гормонов и, как следствие, уменьшение выделения желчи и панкреатического сока,
  • нарушение переваривания и всасывания липидов и, как следствие, развитие гиповитаминозов по жирорастворимым витаминам. 

 Гиперацидное состояние развивается при повышенной активности обкладочных клеток. Может приводить к клиническим проявлениям в виде воспаления стенки желудка, эрозии и язвенной болезни желудка и двенадцатипеперстной кишки. 

Пепсин

Пепсин является эндопептидазой, то есть он расщепляет внутренние пептидные связи в молекулах белков и пептидов. Синтезируется в главных клетках желудка в виде неактивного профермента пепсиногена, в котором активный центр “прикрыт” N-концевым фрагментом. При наличии соляной кислоты конформация пепсиногена изменяется таким образом, что “раскрывается” активный центр фермента, который отщепляет остаточный пептид (N-концевой фрагмент), т.е. происходит аутокатализ. В результате образуется активный пепсин, активирующий и другие молекулы пепсиногена.

Превращение пепсиногена в пепсин

Пепсин обладает невысокой специфичностью,  в основном он гидролизует пептидные связи, образованные аминогруппами ароматических аминокислот (тирозина, фенилаланина, триптофана), меньше и медленнее – аминогруппами и карбоксигруппами лейцина, глутаминовой кислоты и т.д. Оптимум рН для работы пепсина 1,5-2,0.

Связи, расщепляемые пепсином

В течение суток синтезируется около 2 г пепсина.  Объем работы пепсина составляет примерно 10% от всех пептидных связей белков, попадающих в желудок.

Гастриксин

Гастриксин по своим функциям близок к пепсину, его количество в желудочном соке составляет 20-50% от количества пепсина. Синтезируется главными клетками желудка в виде профермента и активируется соляной кислотой. Оптимум рН гастриксина соответствует 3,2-3,5 и значение этот фермент имеет при питании молочно-растительной пищей, слабее стимулирующей выделение соляной кислоты и одновременно нейтрализующей ее в просвете желудка. Гастриксин является эндопептидазой и гидролизует связи, образованные карбоксильными группами дикарбоновых аминокислот.

biokhimija.ru

роль фермента в переваривании белков

Пепсин фермент из них – первый, с которым сталкивается молекула белка в организме. Это происходит в желудке. Пепсин, обнаружив молекулу белка, находит на ней особый мостик – так называемую пептидную связь – и разрушает его. Молекула, соответственно, разваливается на два куска. Каждый из них, столкнувшись с другой молекулой пепсина, распадётся ещё на два. И так до тех пор, пока от огромной глыбы не останется кучка маленьких аминокислот.

По большей части аминокислоты нужны организму для того, чтобы строить из них свои собственные белки – мышечные, внутренние, те же ферменты. Лишь изредка молекулы аминокислот используются организмом для получения энергии.

Где работает пепсин

Интересно, что пепсин фермент может работать только в желудке, поскольку требует для поддержания своей активности очень кислой среды. Да и для активации вновь произведенной молекулы этого фермента требуется действие соляной кислоты. Как только пепсин попадает в кишечник с его более щелочными условиями, то сразу же становится неактивным и выполнять свои функции не может. Здесь его заменяют другие ферменты.

В желудке же, где пепсин работает, он и производится. Отвечает за это нижняя стенка желудка, в которой находятся специальные железки. Кстати, здесь же вырабатывается и единственный в организме ингибитор пепсина – фермент, подавляющий его активность. Он называется пепстатин и нужен организму, когда какое-то количество пепсина нужно вывести из процесса пищеварения.

Пепсин в кулинарии

Пепсин – фермент, который давно применяется в кулинарии. Причиной тому является его универсальность по отношению к любым белкам. Главным образом его используют совместно с химозином для производства различных сортов сыра. Добавив смесь этих ферментов в молоко, можно сразу добиться его свёртывания.

Разумеется, получить чистый пепсин в домашних условиях невозможно. Поэтому для сыроделия используют сыворотки из желудков домашних животных, богатых обоими этими пищеварительными ферментами.

sostavproduktov.ru

Пепсин функции – Справочник химика 21

    Пепсин, катализирующий гидролиз пептидных связей, образованных остатками ароматических аминокислот, расщепляет практически все природные белки. Исключение составляют некоторые кератины, протамины, гистоны и мукопротеины. При их гидролизе образуются различного размера пептиды и, возможно, небольшое число свободных аминокислот. В желудочном соке детей грудного возраста, а также в секрете четвертого желудочка телят и других молодых жвачных животных содержится отличный от пепсина весьма активный фермент реннин. Он катализирует свертывание молока (превращение растворимого казеиногена в нерастворимый казеин). У взрослых людей эту функцию выполняет пепсин. Механизм этого процесса, несмотря на кажущуюся простоту, в деталях пока не выяснен. Предполагают, что реннин превращает растворимый казеиноген молока в параказеин, кальциевая соль которого нерастворима, и он выпадает в осадок. Интересно отметить, что после удаления ионов Са из молока образования осадка не происходит. Наличие активного реннина в желудочном соке детей грудного возраста имеет, по-видимому, важное физиологическое значение, поскольку при свертывании молока, являюще- [c.424]
    Глобулярные белки (от латинского слова 1оЬи1а — шарик) состоят из макромолекул шаровидной, эллипсовидной, реже веретенообразной формы. Характерной особенностью этих белков является хорошая растворимость в воде, т. е. высокая гидрофильность. Глобулярные белки находятся главным образом в биологических жидкостях в крови, лимфе, протоплазме клеток. Белки этой группы — альбумины, а также глобулины яичного белка, молока, сыворотки крови, пепсин желудочного сока и другие — выполняют в организме очень важные биологические функции. [c.338]

    Белки этой группы — альбумины, а также глобулины,яичного белка, молока, сыворотки крови, пепсин желудочного сока и другие выполняют в организме очень важные биологические функции. [c.426]

    В настоящее время, как известно, твердые тела используются в радио- и микроэлектронике как многофункциональные устройства. Отметим, что сформулированная проблема относится и к молекулярной биологии. Молекулы глобулярных белков (гемоглобина, пепсина и др.) обладают достаточно жесткой структурой, испытывающей определенные трансформации при выполнении этими молекулами специфических функций в биохимических процессах жизнедеятельности организмов. [c.9]

    Считали, что превращение казеиногена в казеин происходит в присутствии так называемого сычужного фермента, или химозина, действующего, подобно пепсину, в кислой среде. И. П. Павлов на основании полученных им экспериментальных данных утверждал, что свертывание молока обусловливается действием пепсина и нет никаких оснований для признания суш,ествования особого фермента (химозина), единственной функцией которого является створаживание молока. Спор этот длился долгое время. В настоящее время он решен в том смысле, что свертывание молока в желудке взрослых вызывается пепсином. Особого фермента (химозина) в желудочном соке у большинства животных нет. По имеющимся данным, однако, в секрете четвертого желудка телят имеется фермент, створаживающий молоко, отличный от пепсина (сычужный фермент). Считают даже, что в желудке молодых животных пепсин не продуцируется и вместо него образуется химозин. [c.314]


    Роль соляной кислоты желудочного сока состоит в том, что она превращает один из ферментов желудочного сока — пепсин в активную форму. И, кроме того, она выполняет еще одну важную функцию — уничтожает проникающих в желудок патогенных и гнилостных бактерий. Поэтому соляная кислота является фармацевтическим препаратом. [c.64]

    Аспартатные протеиназы ретровирусов уже через два-три года после (IX открытия стали одними из наиболее экспериментально изученных фер-Центов. Основное внимание было уделено протеиназе ШУ-1, о структуре к функции которой сейчас известно, пожалуй, больше, чем о таком классическом объекте, как пепсин, открытом еще в 1836 г. Подробно об этом в следующем томе. Сейчас лишь отметим, что стал очевиден один из эффективных и простых путей поиска средств защиты от ретровируса. Он Заключается в создании особых ингибиторов аспартатной протеиназы [c.545]

    Традиционно все названия ферментов отражают их функцию и в простейшем случае фермент именуют или по субстрату, или по реакции, добавляя окончание аза , например, декарбоксилаза, гидролаза. Некоторые ферменты получили традиционные названия, не связанные с их функцией, например трипсин, пепсин, лизоцим. 

www.chem21.info

Фермент пепсин: секреция, функции, что расщепляет

В пищеварительном тракте фермент пепсин отвечает за переваривание белков животного происхождения, а также злаковых, бобовых, молочных продуктов и помогает лучше усваивать организму витамин В9 или железо. При правильной работе он вырабатывается в клетках слизистой желудка, а при дефиците — назначают препараты, что содержат пепсин.

Что это за вещество?

Пепсин является основным ферментом пищеварительной систем класса эндопептидаз. Изначально энзим вырабатывается в виде пепсиногена железами желудка, но под действием желудочного сока превращается в пепсин. Расщепляющий белки фермент поставляет аминокислоты всему организму, которые используются как источник энергии, а в желудке расщепляются только под воздействием ферментов. А также из них вырабатываются собственные белки, стенки клеток и другие вещества и структуры.

Вернуться к оглавлению

Классификация по видам

Таблица разновидности эндопептидаз:

Название группыФерменты желудкаКраткая характеристикаПри каком уровне кислотности активны?
АУропепсинЧастично выводится через мочу и используется для анализа протеолитической активности желудочного сокаГидролизует при 1,5—2 pH
СКатепсин или гастриксинНаходится внутри клетки и режет пептидные связиВ гидролизе пепсин и гастриксин участвуют при рН 3,2—3,5
ВПарапепсин или желатиназаДелит желатин и белки соединительных тканейрН для пепсина не должен быть выше 5,6
DРеннин или химозФермент, участвующий в процессе расщепления молока с помощью кальция.Действуют в нейтральной среде

Энзимы воздействуют на белок только в кислой среде. Катализаторы продуцируются железами, локализация которых — у стенок фундальной части желудка, место с самым низким уровнем рН. Гастриксин содержится во всех отделах желудка. Ферментами производится полное расщепление белков, и их продукт распада растворим в воде.

Вернуться к оглавлению

Секреция фермента

Это очень сложный химический процесс.

Активируется катализатор в желудке в кислой среде под влиянием соляной кислоты. Клетками слизистых оболочек органа происходит выработка профермента. Пепсиноген — функционально неактивная форма энзима, из которого получают пепсин. Там же выделяется и ингибитор — пепстатин, который необходим, чтобы секреция пепсина не выходила за пределы нормы. Как только пепсин попадает в кишечник, то его функция прекращается, но в процесс пищеварения вступают другие ферменты.

У мужчин выделение протеаз на 25% выше, чем у женщин.

Вернуться к оглавлению

Функции энзимов

Главные действия пепсина и других гидролаз заключаются в разрезании больших молекул белков на маленькие части. Выделяемые ферменты отвечают за дезагрегацию белка, расщепление альбумина, створаживание молока и растворение желатина. Протеолитическая активность значительно упрощает процесс гидролиза. Катализацию обеспечивают такие явления:

  • Протеазное действие — расщепление белков на олиго- и полипептиды.
  • Транспептидазная активность — олигопептиды делятся на аминокислоты и пептиды, что обеспечивает катепсин.
  • Пептидазное воздействие — гидролиз полипептидов и аминокислот.
Вернуться к оглавлению

Что расщепляет?

Изучением этого вопроса занимается биохимия. Молекула белка — набор аминокислот, что соединяются друг с другом. Клетки организма самостоятельно не переваривают и не усваивают такой объем материала, поэтому функцию расщепления обеспечивают ферменты желудочного сока. В процессе переваривания белков пепсин выполняет функцию ножниц — режет пептидные связи. Начинается постепенное разрушение молекулы пептида пополам, потом каждая часть еще делится и еще, пока не образуется одна аминокислота. Из них строятся собственные мышечные и внутренние белки, а также ферменты, гормоны и другие вещества. В редких случаях из пептидов организм выделяет энергию для жизнедеятельности.

Вернуться к оглавлению

Ферментные препараты

Легкоусвояемые и эффективные препараты.

Когда организм плохо переваривает пищу, рекомендовано употреблением медикаментов на основе пепсина и других энзимов. Фундальные железы желудка свиней вырабатывают ферменты, из которых изготавливается порошок и таблетки для медицинских целей. Болезнь Менетрие, диспепсия, ахилия или иные недуги с дефицитом пепсина- показание для применения пепсиносодержащихся лекарств. К таким средствам относится Pepsinum. Его перемешивают с сахарной пудрой. Он имеет специфический запах, кремовый оттенок и приятный вкус. Необходима доза в день — до полграмма разового приема внутрь. Употреблять от 2 до 3 раз до трапезы или во время. Когда фермент активен и действует, то он начинает расщеплять белки до полипептидов в пищеварительном тракте.

«Ацидин-Пепсин» — лекарство, которое состоит из двух ферментов в соотношении 1:4, что расщепляет белки и помогает отделять свободную соляную кислоту. Медикамент применяется при диспепсии, ахилии и анацидных гастритах. Употребление зависит от возрастной категории и веса пациента. Прием 3—4 раза за день, во время еды или после. Рекомендуется растворить в воде. А также для лучшего переваривания пищи можно потреблять: «Акидолпепсин», «Акипепсол», «Бетацид», «Пепсамин», «Пепсацид». А также ферменты помогают справиться с железом и другими элементами, если наблюдается их переизбыток.

Вернуться к оглавлению

Противопоказания к использованию

Редко находятся ограничения к назначению препаратов или наблюдается какое-либо побочное действие. Фундальная железа вырабатывает разные ферменты, которые между собой взаимодействуют и принимают участие в расщеплении молекул белков и других веществ, то перед употреблением медикаментов стоит внимательно оценить состояние всех органов ЖКТ. Ферменты нельзя применять при индивидуальной непереносимости или при язвенно-эрозивных поражениях желудочно-кишечного тракта. Если препараты комбинированные, то необходимо получить консультацию доктора, особенно женщинам при беременности и лактации.

etozheludok.ru

Добавить комментарий

Ваш адрес email не будет опубликован. Обязательные поля помечены *